PROTEINAS

Son biomoléculas orgánicas cuaternarias que se encuentran formadas por cuatro elementos químicos: carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno (C, H, O, N); sin embargo,muchas contienen adicionalmente azufre (S); además son biomoléculas anfóteras por presentar los grupos funcionales amina que le da el carácter básico y carboxilo que le da el carácter ácido.

AMINOÁCIDOS (a.a.) Son las unidades estructurales básicas de las proteínas. Están constituidas por una cadena hidrocarbonada que en uno de sus extremos presenta un radical básico nitrogenado o amino (-NH2) en el otro, un grupo ácido carboxílico (-COOH), un átomo de hidrógeno (-H), y un grupo distintivo “R” o radical que determina el tipo de aminoácidos y que esta enlazado al átomo de carbono.

Se distinguen 4 niveles en la estructura de una proteína:

Está dada por la secuencia de los aminoácidos en la cadena polipeptídica, es decir, el orden y la ubicación específica de cada una de los tipos de aminoácidos en la cadena. La estructura primaria se forma junto con el enlace peptídico que mantiene unidos covalentemente a los aminoácidos. Indicando así que la estructura primaria de una proteína es determinada genéticamente. Si el gen está alterado, la estructura primaria también será anómala; y, por lo tanto, la proteína no cumplirá la función. Conocer la estructura primaria de una proteína no solo es importante para entender su función (ya que ésta depende de la secuencia de aminoácidos y de la forma que adopte),sino también en el estudio de enfermedades genéticas.

La estructura secundaria de las proteínas se debe al plegamiento que adopta la cadena polipeptídica gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico (el primero como aceptor de H, y el segundo como donador de H). De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor energía libre y, por tanto, más estables. Se han diferenciado 2 tipos de estructura secundaria: hélice y hoja plegada.

Hélice (a):Los aminoácidos que constituyen la cadena se disponen alrededor de un eje imaginario en forma de una hélice, donde las cadenas hidrocarbonadas están dirigidas hacia el exterior mientras que los enlaces peptídicos se localizan en el centro hueco de la hélice.

Es la disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína. Se origina a partir de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse así mismo, lo cual da lugar a una conformación globular. La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con los diversos ligando. 

Ø Enlace covalente: Enlace disulfuro (entre resto de cisteína) y el enlace peptídico (unión átomo de carbono y el de nitrógeno).

Ø Enlace no covalente: Puede ser de cuatro tipos:

- Fuerzas electroestáticas: entre cadenas laterales ionizadas de cargas de signos opuestos.

- Puente de hidrógeno: entre las cadenas laterales de los aminoácidos polares.

- Interacciones hidrofóbicas: entre cadenas laterales apolares.

- Las fuerzas de Van Der Walls: son las fuerzas atractivas o repulsivas que estabilizan las moléculas.

Las proteínas globulares presentan una estructura terciaria donde están presentes los dos tipos de estructura secundaria.Las proteínas fibrosas presentan la estructura terciaria al igual que la estructura secundaria, de ahí que algunos bioquímicos la consideran solo secundaria. La estructura terciaria determina la función de algunas proteínas. La estructura terciaria se mantiene estable debido a la interacción entre los segmentos de la cadena polipeptídica y entre aminoácidos individuales. Las fuerzas y enlaces comprenden las fuerzas débiles y fuertes.

La estructura cuaternaria de las proteínas se forma mediante la unión de enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero. Presenta los mismos tipos de enlace que la estructura terciaria. La estructura cuaternaria modula la actividad biológica de la proteína y la separación de los protómeros a menudo conduce a la pérdida de funcionalidad Ejemplo la hemoglobina.

PROTEINAS SIMPLES: llamadas también holoproteinas. Son proteínas conformadas exclusivamente por aminoácidos. Las principales proteínas simples son:18

Proteínas fibrosas. Constituyen estructuras resistentes, elásticas y flexibles. Ejemplos:

- El colágeno, que constituye la sustancia intercelular. tendones, huesos, cartílagos.

- La queratina, que constituye pelos, uñas, pezuñas, cuernos

- La elastina, que constituye las paredes de los vasos sanguíneos. (ligamentos)

- La fibroina, que constituye los hilos de seda y telas de araña.

- La fibrina, que constituye los coágulos sanguíneos.

Ø Proteínas globulares. Son moléculas solubles en agua o en disoluciones polares. Pertenecen a este grupo:

- Albúminas. Son solubles en agua y en disoluciones salinas. Coagulables por el calor. Pertenecen a este grupo: ovoalbúminas: clara de huevo, la lactoalbúmina de la leche; la seroalbúmina del plasma sanguíneo.

- Histonas. Solubles en agua, en soluciones ácidas diluidas. No coagulan por acción del calor. Ej.componentes de la cromatina (cromosomas); nucleohistona del timo.

- Prolaminas. Insolubles en agua, solubles en alcohol de 70-80%. No coagulan por acción del calor. Están en la semilla de los vegetales. Ej. Hordeina de la cebada, zeina del maíz, la gliadina del trigo.

- Protaminas. Solubles en agua, ácido y álcalis diluidos.

Ej. salmina del salmón.

- Gluteninas. Insolubles en agua, solubles en

soluciones acidas o alcalinas. Son coagulables al calor. Ej. La glutenina del trigo, la orizeina del arroz.

- Globulinas. Insolubles en agua, solubles en soluciones salinas o diluidas. Pertenecen a este grupo: la ovoglobulina del huevo, la lactoglobullina dela clara de huevo, el fibrinógeno de la sangre, la seroglobulina de la sangre.

Están compuestas por aminoácidos y un grupo prostético, que se caracteriza por no ser aminoácido. De acuerdo con su grupo prostético, pueden ser:

- Cromoproteinas:Combinadas con pigmento: Hemoglobina, citocromos c, mioglobina, miosina.

- Glucoproteinas.Combinadas con carbohidratos: Hormona estimulante del folículo (FSH), la hormona luteinizante (LH) y la hormona estimulante de la tirioides (TSH); la mucina de la saliva y en los líquidos sinoviales.

- Fosfoproteínas. Combinada con ácido fosfórico: Caseína, vitelina.

- Metaloproteinas. Unida a metales: insulina (contiene Zn).

-Nucleoproteinas. Combinados con ácidos nucleicos:Ribonucleoproteinas desoxirribonucleoproteinas.

Transporte de gases (hemoglobina, transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados); (Hemocinina, transporta hemolinfa de algunos invertebrados); (Ceruloplasmina, transporta cobre en la sangre).

Movimiento coordinado (actina, filamentos móviles en la miobrifillas, miosina, filamentos estacionarios en la miobrillas.)

Catalizadores biológicos (enzimas)

Soporte mecánico (colágeno, queratina)

Protección inmune (anticuerpos, forman complejos con proteínas extrañas)